蛋白质的检测早起源于，考马斯亮蓝法测蛋白质颜色变化

蛋白质含量的发现早是在在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦和其他一部分研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，进行认真分析注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质，但是，却没办法进行衡量这当中的准确的比例。

　　在1838年“蛋白质”这一词才启动问世是荷兰化学家永斯·贝采利乌斯所提出的，在那个时候他们启动进行对蛋白质的对应的公式进行摸索，思维完全的初期正确的分子式，但是，得出一个比较接近的分子量为131Da。

　　再接下去的一百年时间里面，科学家则是针对一部分含有蛋白质的物品进行研究，如血液、蛋清、各自不同的毒素中的蛋白质还有消化性和代谢酶，针对纯化的蛋白质的测量则是很少的进行。

　　在1933年威廉·阿斯特伯提出了根据氢键的规则蛋白质二级结构，但是，后是由化学家莱纳斯·鲍林来进行验证的，再接下去时间里面他们启动进行进一步的研究。

　　到了1949年，弗雷德里克·桑格第一次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。再接下去时间里面就来是进行蛋白质的结构分析了。到了目前大家针对蛋白质的研究依然是在持续性的前进的。

粉状还有业态的物体进行蛋白质含量的测定时比较的方便只要能使用自动型凯氏定氮仪进公务员行政职业能力测验定既可，但是，假设针对固态的物体进行蛋白质含量的测定就稍微麻烦一部分了，例如针对大豆种子的蛋白质含量的监测，在进公务员行政职业能力测验定时先使用旋风磨进行种子研磨，马上使用凯式定氮仪来进行对粉末的蛋白质含量测定，使用旋风磨测定时，针对大豆中的蛋白质含量还有脂肪含量的影响均是比较的小，可以保证测定途中的准确度。

考马斯亮蓝染色法，也称Bradford检测法是现在灵敏度高的蛋白质测定方式。其早是在1976年由Bradford按照蛋白质与染料相结合的原理建立。

1.Bradford法原理

在酸性分析试剂溶液中，染料考马斯亮蓝 G-250与蛋白质结合的主要是阴离子形式的蓝色，其大吸收峰 （λmax）位置在590nm，形成的复合物颜色的深浅与蛋白浓度的高低成正比关系。因为这个原因，通过测定染料的蓝色离子态可以定量测定蛋白质，一般测定595nm下的吸光度

有影响 考马斯亮蓝测定蛋白质的原理：考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量属于染料结合法的一种。