bradford法测定蛋白质含量的原理是考马斯亮蓝G250与蛋白质结合可以显色，用分光光度计在吸光度595nm处读数，通过标准蛋白与G250结合显色建立标准曲线，再加待测蛋白与G250结合显色后读数代入标准曲线测定蛋白质含量。不利原因主要是特殊蛋白的结构，缓冲液组分中有干扰试剂等。
有影响 考马斯亮蓝测定蛋白质的原理：考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量属于染料结合法的一种。
考马斯亮蓝G-250在游离态下呈红色，当它与蛋白质的疏水区结合后变为青色，前者大光吸收在465nm，后者在595nm。在一定蛋白质浓度范围内（0～100μg/ml），蛋白质－色素结合物在595nm波长下的光吸收与蛋白质含量成正比。当用双氧水作用蛋白质后，蛋白质结构会出现变化，致使疏水区的外漏，原来的水化膜被破坏，这样再加入考马斯亮蓝，他与蛋白质的结合位点增多，会使测定值偏大，不可以正确测出蛋白质的浓度了。
以上就是本文什么是考马斯亮蓝法（Bradford法），双氧水使蛋白质变性原理的全部内容
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