关于“酶促反应的特点及反应动力学分别是什么?”,是药学职称考试会涉及的重要考点内容,为了帮助大家了解,华宇考试网为大家整理如下:
一、酶促反应的特点
1.酶与普通催化剂的共同特点
反应前后的质和量不变;只催化热力学允许的反应;只能加速可逆反应的进程,不改变反应的平衡点。
2.酶促反应的特点
(1)高效性:降低反应的活化能
(2)特异性
(3)可调节性
二、酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速度的影响
底物浓度很低时,反应速度与底物浓度成正比;底物浓度再增加,反应速度的增加趋缓;当底物浓度达某一值后,反应速度达到大,反应速度不再增加。
(1)米-曼方程式:简称米氏方程
ν=Vmax[S]/(Km+[S]), [S]为底物浓度 。
(2)Km与Vmax的意义:①Vmax为大反应速度,是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶总浓度成正比。②K m为米氏常数,等于反应速度为大速度一半时的底物浓度 。③Km为酶的特征性常数,与酶的浓度无关。单位为mmol/L。④Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大,酶与底物的亲和力低。
2.酶浓度对反应速度的影响
当底物浓度远大于酶浓度,使酶达饱和时,反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。
3.温度、pH值对反应速度的影响
升高温度可加快酶促反应速度,同时也会加速酶蛋白变性,酶促反应速度降低。酶促反应速度快时的环境温度称为该酶促反应的适温度。酶促反应速度快时的环境pH称为酶促反应的适pH。
4.抑制剂对反应速度的影响
能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。包括:
(1)不可逆性抑制作用:抑制剂以共价键 与酶活性中心的必需基团牢固结合,使酶失活 ,不能用透析超滤等简单方法去除。
(2)可逆性抑制作用:抑制剂以非共价键 与酶或酶-底物复合物疏松结合,利用透析或超滤等简单方法可除去其抑制,使酶恢复活性。包括竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,阻碍酶与底物结合形成中间产物,抑制酶的活性。增加底物浓度,可减弱竞争性抑制剂的抑制作用。竞争性抑制存在时V max 不变、K m 值增大。 如丙二酸与琥珀酸的结构相似,丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
磺胺类药物的作用机制:细菌核苷酸的合成需要FH4, FH4由FH2还原生成。FH2可在二氢叶酸合成酶作用下以对氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸为底物合成。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似,能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,阻断FH2合成。细菌因核苷酸与核酸的合成受阻而生长繁殖减弱。
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