淀粉酶活力的计算公式，酶比活力计算公式(U)

淀粉酶活力的计算公式？

计算公式：1Kat=6×10的7次方IU，1IU=约16.67nKat。淀粉酶活力也称酶活性是指酶催化一定化学反应的能力。淀粉酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高。反之，速率越慢，酶的活力就越低。

公式：α淀粉酶活性=（A－A’）×样品整体积÷（样品重×5）

这当中：A为α淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度，A’为α淀粉酶对照管中的淀粉酶的浓度（若无对照则不减）

单位：毫克麦芽糖?克-1鲜重?分钟-1

酶的比活力计算公式？

酶计算公式请看下方具体内容图:

酶催化可以当成是介于均相与非均相催化反应当中的一种催化反应。既可以看成是反应物与酶形成了中间化合物，也可看成是在酶的表面上第一吸附了反应物，然后再进行反应。

酶的比活力怎样计算？

酶的比活力=酶活力/蛋白量（mg），转换数是每秒每个酶分子转换底物的分子数，或者每秒每微摩尔酶转换底物的微摩尔数。转换数=酶活力/微摩尔数，微摩尔数=蛋白量/相对分子质量故此转换数=比活*相对分子质量，然后再对单位进行统一就行了

ck活性的计算公式？

CK 活性计算公式：

a． 用微量石英比色皿测定的计算公式请看下方具体内容

（1）按组织蛋白含量计算

酶活定义：37℃，pH7.0时，每毫克蛋白质1min内催化出现1nmol NADPH为一个酶活单位。

CK 活性（nmol/min/mg prot）=△A÷e÷d×V 反总÷（V 样×Cpr）= 804×△A÷Cpr

（2）按组织样实质量计算：

酶活定义：37℃，pH7.0时，每克样品1min内催化出现1nmol NADPH为一个酶活单位。

CK 活性（nmol/min/g）=△A÷e÷d×V 反总÷（V 样÷V 样总×W）= 804×△A÷W

（3）按血清计算：

酶活定义：37℃，pH7.0时，每升血清1min内催化出现1nmol NADPH为一个酶活单位。

CK 活性（nmol/min/L）=△A÷e÷d×V 反总÷V 样×1000= 804000×△A

e：NADPH 微摩尔消光系数，6220 L/mol/cm；d：比色皿光径，1cm；V 反总：反应体系整体积，

0.3mL；V 样：反应体系中样本体积，0.06mL；Cpr：样本蛋白浓度，mg/mL；W：样实质量，

测定原理：

CK催化磷酸肌酸和ADP生成肌酸和ATP，己糖激酶催化ATP与葡萄糖形成6-磷酸葡萄糖，6- 磷酸葡萄糖脱氢酶催化6-磷酸葡萄糖与NADP

+生成NADPH，致使340nm光吸收值增多。

自备实验用品及仪器：

天平、低温离心机、恒温水浴锅、紫外分光光度计/酶标仪、微量石英比色皿/96孔板和蒸

馏水。

比活力的定义及计算公式？

1、在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。

2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,大多数情况下用IU/mg蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。

3、比活力为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，大多数情况下用酶活力单位/mg蛋白质表示。

酶的比活力在酶学研究中用来衡量酶的纯度，针对同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。利用比活力的大小可以用来比较酶制剂中单位质量蛋白质的催化能力是表示酶的纯度高低的一个重要指标。

1、DNA/RNA/蛋白质测试及定量。2、全部微孔板的ELISAs、酶动力学，测试药物解离代谢测试。3、细胞毒及细胞发育、死亡测试。4、Caspase-3 还有蛋白酶测试。5、cAMP的结合位点测试。6、IMAP激酶测试（激酶药物筛选）。7、Intrinsic tryptophan荧光测试。8、绿色荧光蛋白的测试。9、FRET（荧光能量转移） and TR-FRET（时间分辨的荧光能量转移，针对快释放性小含量受体的检测） 测试。10、HTRF 测试 (M5e only)。11、ADME-Tox（药物吸收，分布，代谢和排泄和毒性阵列）测试。12、亲油性基团测试。13、人血球蛋白结合测试。14、膜渗透测试(PAMPA平行人造膜透性组合)。15、溶解度测试。16、体外细胞侵袭培养系统测试。17、Delfia（分布镧系荧光免疫分析）测试。

酶活力单位：用来表示酶活力大小的单位，一般用酶量来表示。

这当中一个称酶活力国际单位，规定为：在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物，或者底物中1微摩尔相关基团所需的酶量，称为一个国际单位（IU，又称U）。另外一个国际酶学会议规定的酶活力单位是Kat，规定为：在适条件下，1秒钟能使1摩尔底物转化的酶量。Kat和U的换算关系：1 Kat=6×107U， 1U=16.67n Kat 酶的比活力（specific activity）：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。是用来度量酶纯度的指标。酶的回收率是指纯化后（反应后）的酶的总活力与纯化前（反应前）的酶的总活力之比。纯化倍数是指某步骤后的酶活力与这一个操作步骤前的酶活力之比。

1ml水含酶2.5/100=0.025mg 在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量是酶活(0.025/60)mg/μmol.min 比活是单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数(0.025/60)/0.025=1/60

酶活性是什么？

酶活性是指特定的酶可以催化特定的化学反应。全部的酶都是由蛋白质组成的，还可以增多化学反应的速度。它们可以把一种物质转换成另一种物质，或者说可以使不可逆反应变得可逆。酶活性指的是这样的能力，其实就是常说的这样的酶的存在可以带来变化。酶的活性是由其含量、环境原因和pH值等决定的，可以通过检测其含量、pH值及温度等原因来检测酶活性。

简述酶的km值物理意义 及其在实质上中的应用？

Km的意义： 　

　（1）当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因为这个原因，Km等于酶促反应速度达大值一半时的底物浓度。 　

　（2）当k-1k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因为这个原因，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。 　

　（3）Km可用于判断反应级数：当[S]0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km[S]100Km时，反应处于零级反应和一级反应当中，为混合级反应。 　

　（4）Km是酶的特点性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不一样酶（非常是一组同工酶）的Km值，来判断是不是为不一样的酶。 　　（5）Km可用来判断酶的适底物：当酶有几种不一样的底物存在时，Km值小者，为该酶的适底物。 　

　（6）Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为适合的测定酶活性所需的底物浓度。

意义很大，Km值是酶的一个特点性常数是酶促反应的速度为大反应速度一半时的底物浓度。它与酶的性质、底物和反应条件均相关而与酶浓度无关。相当大一部分酶的Km值在10～10mol/L。

（1）Km可以近似地表示酶与底物的亲和力。Km值愈大，表示酶与底物的亲和力愈小。

（2）按照K值与米-曼氏方程式还可确定适合的底物浓度。

（3）对有多个底物的酶，其K值不一样。

（4）对同一底物，不一样的酶有不一样的K值。

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